Приглашаем посетить сайт
АКТИВАТОРЫ
АКТИВАТОРЫ,вещества, ускоряющие ферментативную реакцию. Активирование ферментативного процесса может быть двоякого рода: 1) прибавление того или иного хим. вещества вызывает ускорение уже протекающей ферментативной реакции; 2) прибавление какого-нибудь специфического агента, главным образом, органического происхождения превращает инактивный фермент в активную форму. Сообразно роду действий, к-рые они производят, и характеру их происхождения, А. делятся на неспецифические и специфические. Механизм действия неспецифических А. на ферментативный процесс может быть различный: а) А. действует не на самый фермент, а на субстрат, изменяя его так. обр., что он делается более доступным действию фермента. При этом могут происходить изменения физ.-хим. характера, как например: изменение дисперсности, выпадение осадка, изменение ад-сорпционных свойств, поверхностного натяжения и т. д., и изменения чисто хим. характера, напр.: изменение степени диссоциации при изменении рН и т. д.; б) А. действует на самый фермент, и это активирование фермента может, в свою очередь, итти двояким путем, а именно: 1. А. переводит профермент в фермент. В этих случаях провести резкую границу между специфическими и неспецифическими А. очень трудно; действие их одинаково, только происхождение А. различное. 2. А. является защитным веществом для фермента. Т. н. А. брожения, по Хену (Наеп),-не что иное, как группа антиферментов, действующих на про-теазу дрожжей и тем самым предохраняющих зимазу от разложения этой протеазой.- К неспецифическим активаторам относятся кислоты, щелочи, нейтральные соли, соли тяжелых металлов, органические соединения и т. д. В последнее время работами Серен-сена, Михаэлиса (Sorensen, Michaelis) и других авторов была точно установлена выдающаяся роль концентрации ионов водорода при ферментативных процессах. Активирующее или, в других случаях, угнетающее действие, которое оказывает реакция среды по отношению к ферментам, зависит от целого ряда причин. Ферменты являются амфотерными электролитами, и их действие зависит от степени их диссоциации, что, в ,свою очередь, зависит от рН. От рН зависит также образование и распад промежуточного соединения фермента с субстратом. Там же, где и субстрат-амфотерный электролит (белки), действие фермента зависит не только от ионизации фермента, но и от ионизации субстрата. К-тыи щелочи в целом ряде хим. процессов являются настоящими катализаторами. Так напр., гидролиз белков, углеводов и жиров может быть получен при помощи кислот и щелочей. В био-хим. процессах кислоты и щелочи имеют значение активаторов. Так, процесс превращения пепсино-гена в пепсин происходит при помощи НС1. По Ленглею (Langley), железы желудка вырабатывают неактивный пепсиноген, к-рый активируется соляной кислотой, находящейся в желудочном соке. Соляная кислота может быть заменена другими к-тами. Нейтральные соли, активирующие ферментативные процессы, часто имеют специфическое действие, являясь в этих случаях настоящими коферментами (см.), напр.: прибавление нейтральных солей (хлориды, нитраты, сульфаты) к инактивированной диализом амилазе регенерирует ее; тирозиназа сопровождается неорганическим диализирующим коферментом,-к-рый может быть заменен солями Zn, Cd, Ca; фосфаты являются активаторами для зимазы; соли кальция играют роль энергичных А. для липазы. Там, где нейтральные соли являются А., их оптимальная концентрация лежит в пределах от 2-5%. Соли тяжелых металлов в целом ряде случаев имеют значение вспомогательных катализаторов. Солями Mg активируются амилаза и липаза. Из органических соединений HCN является А. для папайо-тина и для уреазы (Jacobi). Для уреазы А. являются и аминокислоты. Соли желчных кислот активируют липазу.-К специфическим А. относятся вещества биол. происхождения, вероятнее всего, ферментативного характера, к-рые действуют на определенный фермент, переводя его из естественно-недеятельной фазы (зимогена) в активный фермент. Этого рода А. называются киназами. Примером такого рода активирования является активирование трипсино-гена. Чистый сок поджелудочной железы не действует на природные белки. Для его активирования необходима энтерокиназа, найденная в кишечном соке. Аналогичные киназы для трипсиногена найдены в бактериях и в змеином яде. О характере этого процесса активирования существуют два противоположных мнения. В то время как Бейлис, Старлинг и Верной (Baylis, Starling, Ver-non) считают, что активирование трипсиногена есть, в свою очередь, ферментативный процесс, другие авторы полагают, что здесь имеет место образование нового соединения между проферментом и активатором, следующее стехиометрич. законам: данное количество энтерокиназы способно активировать определенное количество трипсиногена. Другой очень сложный процесс активирования профермента киназой-это образование тромба вы. В плазме крови имеется инактивный протромбин, к-рый активируется содержащейся в кровяных пластинках и в клетках тканей киназой (т. н. тромбоки-назой). Для этого процесса активирования необходимы соли Са.-Активирование идет по следующей схеме: плазма .j. _ „
ткань I ^Соли Са
1 тромбоген
4- ^.тромбокиназа -^.тромбаза-^ Активатором является также пнеин (Batelli и Stern), к-рый активирует окислительные процессы главного дыхания. Механизм его действия пока не выяснен.
Лит.: Oppenheimer 1С, Die Fermente u. ihre Wirkungen, В. I., Lpz., 1926. С. Зубкова-Гитдер.